TIPOS DE CLONACIÓN

EXISTEN DOS TIPOS DE CLONACIÓN
CLONACIÓN HUMANA
En 1997, el Instituto Roslin, en Escocia, clonó por primera vez (después de 277 intentos) en la historia a un mamífero a partir de una *célula diferenciada de otro. Dolly, es el primer mamífero de la historia que se ha clonado de un adulto

CLONACIÓN ANIMAL
El primer experimento de clonación en embriones humanos del cual se tiene noticia es el realizado en 1993 por Jeny Hall y Robert Stilman, de la Universidad de George Washington. Habían conseguido embriones humanos mediante la división artificial de un óvulo fecundado, pero no llegaron a desarrollarse.
Esto ha provocado un gran número de reacciones desde todos los ámbitos, la mayoría de las instituciones internacionales, de los gobiernos, de las iglesias y de la opinión pública se decantan por la no clonación humana.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos HGaminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de PUENTES DE HIDROGENO entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
• Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
• Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un poli péptido.
• Hélice de Colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
• Lamina beta: o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces pepiticos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos aparadores se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes desulfuro entre CyS, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van de Waas entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura)

En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente desulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

BIENVENIDA

QUEREMOS DARLES UNA GRAN BIENVENIDA A TODA LA FAMILIA ESTUDIANTIL DEL VALLE DE SUCHIL Y DEMAS ENTIDADES YA QUE ESTO FUE CREADO CON UN PROCESO EN DONDE PROFESORES Y ESTUDIANTES SE TRABAJA EN CONJUNTO PARA ESTIMULAR EL PENSAMIENTO CREATIVO, MOSTRAR CARACTERES POSITIVOS Y PREPARARSE PARA PODER SER ALGUIEN EN LA VIDA NOSOTRAS COMO ESTUDIANTES DEL CECYTED APORTAREMOS ESTE GRANITO DE ARENA MOS TRANDO ALGUNOS DE LOS TEMAS VISTOS DURANTE EL TRANSCURSO DEL PERIODO ESCOLAR ESPERANDO Y LES SIRVA PARA LAS GENERACIONES Y AQUELLAS QUE AUN VIENEN EN CAMINO ASI QUE LES DECEAMOS BUENA SUERTE EN LA VIDA Y SEAN TODOS BIENVENIDOS.

LOS AMINOACIDOS

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catalizando las proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos,según lo que se denomina " circulación entero hepática".

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuídas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.

Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos:

• Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
• Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
• Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
• Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
• Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
• Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
• Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
• Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
• Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
• Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.
• Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
• Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
• Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
• Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
• Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

PROTEINAS

Las proteínas son macromoleculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Estructural (colágeno y queratina)
• Reguladora (insulina y hormona del cresimiento)
• Transportadora (hemoglobina),
• Defensiva (anticuerpos),
• Contráctil (actina y miosina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos.

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genetica (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de sintesis no ribosomal), es decir, la informacion genetica determina en gran medida qué proteínas tiene una célula un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Características

Los prótidos o proteínas son biopolimeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas . Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptidicos . Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrogeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrogeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la mólecula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La sintesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por losgenes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH₂) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteina y —en ciertos Archea la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula , o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

FUNSIÓN DEL DNA

La mayor parte de la estructura de la molécula de DNA en el genoma, corresponde a lo que James Watson y Francis Krick describieron. Pero también aparecen nuevas y caprichosas formas, a las que se trata de encontrar alguna función.

Hace ya más de 50 años que James Watson y Francis Crick propusieron la elegante estructura de la doble hélice para la molécula del DNA. Era un modelo de estabilidad y orden y su estructura parecía tan consolidada y estable, que habría sido una herejía pensar en la existencia de otras alternativas. Pero ahora se han comenzado a describir otras formas de combinación para las cuatro bases que estructuran la molécula de DNA, al mismo tiempo que se les comienza a atribuir otras funciones.

Pareciera que la molécula del DNA podría realizar todo tipo de contorsiones gimnásticas, doblándose en las más diversas formas, e incluso formando una triple hélice. Ya hace 10 años los científicos habían observado estas diferentes formas de DNA, pero no le habían dado ninguna importancia, pensando más bien que correspondían a artefactos producidos en el laboratorio, que no tendrían ninguna función en las células vivas. Ahora ya se han acumulado demasiadas evidencias que estas nuevas formas de DNA existen en el genoma de las células vivas y que probablemente desempeñan roles cruciales tanto en la expresión y regulación de genes o en la reparación de ellos, como también responsabilidades en la manifestación de diversas enfermedades, como el Corea de Huntington, el autismo, la esquizofrenia y el cáncer. Pareciera que el DNA es mucho más dinámico y versátil que lo que habíamos imaginado en un comienzo.

Es cierto que en nuestras células, la mayor parte del DNA toma la forma convencional de la doble hélice (B-DNA). Pero también sus costados pueden formar una rara estructura en zig-zag (Z-DNA) (ver figura). También puede tomar la forma de un pinche para el pelo, cuando una hebra se desprende de la doble hebra y luego se une sobre sí misma. Es decir, las bases se parean con otras de la misma hebra, ensamblándose en esta curiosa forma (ver figura).

Incluso el DNA puede formar una triple hélice, o "triples". Esto puede suceder en diferentes formas. Por ejemplo, una parte de la doble hélice se desenreda y se parea con la doble hélice que no se desenreda. También dos triple hélices pueden pegarse, para formar un "DNA nódulo" y puede aparecer una tetra hélice cuando se ensamblan dos pinches para el pelo. Todas ellas se forman en la secuencia del DNA en el interior de las células cuando las hebras se separan. ¿Qué significado tienen? ¿Para qué y por qué se forman estas estructuras?

Ya algunos investigadores están sugiriendo que estas distintas formas no están en el genoma por casualidad, o sólo para entretención de los biólogos moleculares. Su estudio recién comienza, y ya a algunas se les atribuyen diversas funciones. Así por ejemplo, se ha propuesto que los tripletes o la tetra hélice desempeñarían una función en el extremo del cromosoma, donde se ubican las estructuras de los llamados telomeros, que les sirven de protección al cromosoma para lograr su completa duplicación durante el proceso de la mitosis. También se piensa que los tripletes estarían implicados en el control de la actividad de los genes, señalando cuando se deben activar o cuando deben estar en reposo. En todo caso se ha observado que estos segmentos no son inocuos, ya que cuando se extraen éstos, se afectan los genes vecinos. Se piensa también que los tripletes atraen o repelen proteínas, las que a su vez tienen diversos roles en la expresión de los genes.

Lo que sí es seguro, es que el genoma en las células, es más que una secuencia de genes y que el DNA a lo largo de su estructura tiene flexibilidad como para llevar múltiples mensajes sobrepuestos estructurados en distintas formas. Se sabe que contiene las más variadas instrucciones, de cuándo y cómo, cada gene debe expresarse en cada tipo de célula, o en qué periodos del desarrollo, deben estos estar activos o inactivos. También se sabe que hay zonas del DNA que son proclives a las mutaciones y otras que se guardan celosamente que estas ocurran. No debemos olvidar que sólo el 5% de nuestro genoma codifica aminoácidos para sintetizar proteínas, de modo que en él hay espacio más que suficiente para llevar también muchas otras funciones regulatorias que hagan posible la vida e incluso la dinámica evolutiva de las especies. Por ello muchos piensan que cada una de esas formas de DNA no convencional, deben tener una razón de ser que aún no han sido aclaradas.